Purification and characterization of an L-aminopeptidase from Pseudomonas putida ATCC 12633

H.F.M. Hermes, T. Sonke, P.J.H. Peters, J.A.M. Balken, van, J. Kamphuis, L. Dijkhuizen, E.M. Meijer

Onderzoeksoutput: Bijdrage aan tijdschriftTijdschriftartikelAcademicpeer review

34 Citaten (Scopus)
62 Downloads (Pure)

Samenvatting

An L-aminopeptidase of Pseudomonas putida, used in an industrial process for the hydrolysis of D,L-amino acid amide racemates, was purified to homogeneity. The highly L-enantioselective enzyme resembled thiol reagent-sensitive alk. serine proteinases was strongly activated by divalent cations. It possessed a high substrate specificity for dipeptides and a-H amino acid amides, e.g., L-phenylglycine amide. [on SciFinder (R)]
Originele taal-2Engels
Pagina's (van-tot)4330-4334
TijdschriftApplied and Environmental Microbiology
Volume59
Nummer van het tijdschrift12
StatusGepubliceerd - 1993

Vingerafdruk

Duik in de onderzoeksthema's van 'Purification and characterization of an L-aminopeptidase from Pseudomonas putida ATCC 12633'. Samen vormen ze een unieke vingerafdruk.

Citeer dit