Doorgaan naar hoofdnavigatie Doorgaan naar zoeken Ga verder naar hoofdinhoud

Cryo electron tomography reveals confined complex morphologies of tripeptide-containing amphiphilic double-comb diblock copolymers

  • A.L. Parry
  • , P.H.H. Bomans
  • , S.J. Holder
  • , N.A.J.M. Sommerdijk
  • , S.C.G. Biagini

    Onderzoeksoutput: Bijdrage aan tijdschriftTijdschriftartikelAcademicpeer review

    2 Downloads (Pure)

    Samenvatting

    (Chemical Equation Presented) Sequence sets structure: Amphiphilic norbornene-based double-comb diblock polymers with peptide and oligo(ethylene oxide) side chains aggregate in water to form unprecedented complex morphologies depending on the amino acid sequence of the peptide. The internal structures of the aggregates observed by cryo electron tomography show densely folded and highly branched wormlike micelles (left) and spherical aggregates with a bicontinuous architecture (right). © 2008 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA.
    Originele taal-2Engels
    Pagina's (van-tot)8859-8862
    TijdschriftAngewandte Chemie - International Edition
    Volume47
    Nummer van het tijdschrift46
    DOI's
    StatusGepubliceerd - 2008

    Vingerafdruk

    Duik in de onderzoeksthema's van 'Cryo electron tomography reveals confined complex morphologies of tripeptide-containing amphiphilic double-comb diblock copolymers'. Samen vormen ze een unieke vingerafdruk.

    Citeer dit